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[8] Each unit of β-galactosidase consists of five domains; domain 1 is a jelly-roll type β-barrel, domain 2 and 4 are fibronectin type III-like barrels, domain 5 a novel β-sandwich, while the central domain 3 is a distorted TIM-type barrel, lacking the fifth helix with a distortion in the sixth strand. Este Bono de Casino en Chile está sujeto jogar bingo gratis playbonds a un rollover de x20 y los fondos no se pueden utilizar en los juegos con crupier en vivo. β-Galactosidase can catalyze three different reactions in organisms. In one, it can go through a process called transgalactosylation to make allolactose, creating a positive feedback loop for the production of β-galactose. Allolactose can also be cleaved to form monosaccharides. It can also hydrolyze lactose into galactose and glucose which will proceed into glycolysis. [3] The active site of β-galactosidase catalyzes the hydrolysis of its disaccharide substrate via ”shallow” (nonproductive site) and ”deep” (productive site) binding. Galactosides such as PETG and IPTG will bind in the shallow site when the enzyme is in ”open” conformation while transition state analogs such as L -ribose and D -galactonolactone will bind in the deep site when the conformation is ”closed”. [4] The image on the left is a ribbon diagram of beta-galactosidase displaying the location of Glu 461, Glu 537, and Gly 794. The image on the right is a zoomed in version showing the interaction between the amino acids. Applications Edit. It is commonly used in molecular biology as a reporter marker to monitor gene expression.

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