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This property is exploited in many cloning vectors where the presence of the lacZα gene in a plasmid can complement in trans another mutant gene encoding the LacZΩ in specific laboratory strains of E. coli . However, when DNA fragments are inserted in the vector, the production of LacZα is disrupted, the cells therefore show no β-galactosidase activity. The presence or absence of an active β-galactosidase may be detected by X-gal, which produces a characteristic blue dye when cleaved by β-galactosidase, thereby providing an easy means of distinguishing the presence or absence of cloned product in a plasmid. In studies of leukaemia chromosomal translocations, Dobson and colleagues used a fusion protein of LacZ in mice, [17] exploiting β-galactosidase's tendency to oligomerise to suggest a potential role for oligomericity in MLL fusion protein function. [18] Some species of bacteria, including E. coli , have additional β-galactosidase genes. A second gene, called evolved β-galactosidase ( ebgA ) gene was discovered when strains with the lacZ gene deleted (but still containing the gene for galactoside permease, lacY ), were plated on medium containing lactose (or other 3-galactosides) as sole carbon source. After a time, certain colonies began to grow. However, the EbgA protein is an ineffective lactase and does not allow growth on lactose. Two classes of single point mutations dramatically improve the activity of ebg enzyme toward lactose. [24] [25] and, as a result, the mutant enzyme is able to replace the lacZ β-galactosidase. [26] EbgA and LacZ are 50% identical on the DNA level and 33% identical on the amino acid level.

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